Ключевые слова
молекулярный механизм мышечного сокращения, главные белки мышц – миозин, актин и тропомиозин, тепловая денатурация белков, агрегация белков, шапероны, молекулярный краудинг, дифференциальная сканирующая калориметрия, динамическое светорассеяние, аналитическое ультрацентрифугирование, база данных по олигопептидам EROP-Moscow

Направления исследований

• Структурно-функциональные исследования миозина, актина и тропомиозина – главных белков мышц и многих иных систем биологической подвижности. Применение метода дифференциальной сканирующей калориметрии (ДСК) в сочетании с другими методами и подходами для изучения тепловой денатурации этих белков и для регистрации структурных перестроек, которым они подвергаются в процессе функционирования (группа Д.И. Левицкого)
• Структура, регуляция активности, денатурация и агрегация ключевых ферментов энергообеспечения мышц – гликогенфосфорилазы и киназы фосфорилазы, в том числе – в условиях молекулярного краудинга (эффекта «исключенного объема»). Влияние краудинга на шапероноподобную активность малых белков теплового шока (sHsp). Применение методов аналитического ультрацентрифугирования и динамического светорассеяния для установления механизма действия sHsp в условиях краудинга (группа Н.А. Чеботаревой)
• Изучение механизмов агрегации белков и защитного действия шаперонов белковой природы (малых белков теплового шока) и низкомолекулярных химических шаперонов (группа Н.А. Чеботаревой).
• Исследование in silico структурно-функциональных свойств эндогенных олигопептидов и динамики образования экзогенных фрагментов белков. Поддержание (совершенствование и пополнение) базы данных по природным олигопептидам EROP-Moscow с Internet-доступом – http://erop.inbi.ras.ru/

Основные методы исследований

В лаборатории используются достаточно редкие (а зачастую – уникальные) методы исследования на базе собственного оборудования:

• Дифференциальная сканирующая калориметрия (ДСК). Позволяет детально исследовать процесс тепловой денатурации белка. В лаборатории имеется 2 дифференциальных адиабатических сканирующих микрокалориметра ДАСМ-4М производства Института биологического приборостроения РАН.
• Исследование температурных зависимостей светорассеяния. Позволяет исследовать диссоциацию белковых комплексов и тепловую агрегацию белка при заданной скорости прогрева с постоянной регистрацией температуры, т.е. в тех же условиях, что и при исследованиях методом ДСК. Это позволяет сопоставлять процессы агрегации и диссоциации с процессом тепловой денатурации. Имеются спектрофлуориметр Cary Eclipse и спектрофотометр Cary-100 фирмы Varian, оснащенные системой Пельтье для создания непрерывного градиента температуры и термодатчиками для ее постоянного измерения.
• Ультрацентрифугирование микропроб. Позволяет при высокой скорости быстро центрифугировать микропробы (100–150 мкл) с последующим анализом содержания белка в осадках и супернатантах методом SDS-электрофореза в полиакриламидном геле. Применяется главным образом для изучения взаимодействия различных актин-связывающих белков с филаментами F-актина. Имеется Airfuge фирмы Beckman, позволяющая развивать ускорение до 180,000 g в течение нескольких десятков секунд.
• Аналитическое ультрацентрифугирование. Применяется для детального изучения олигомерного состояния белков, взаимодействия макромолекул, а также взаимодействий белок-лиганд в идеальных условиях и условиях молекулярного краудинга. Имеется аналитическая ультрацентрифуга Beckman, Модель E, снабженная сканирующей абсорбционной системой и компьютером, а также уникальной программой для сбора данных.
• Вискозиметрия. Имеется автоматический микровискозиметр фирмы «Anton Paar», позволяющий с высокой точностью проводить измерения вязкости растворов при различных температурах.
• Денситометрия. Имеется автоматический денситометр DMA 4500 фирмы «Anton Paar», позволяющий с высокой точностью проводить измерения плотности растворов при различных температурах.
• Прибор для измерения динамического и статического светорассеяния фирмы PhotoCor Instruments (США), 2003 г. Применяется для определения размеров белковых агрегатов.
• Прибор для измерения дзета-потенциала частиц Photocor Compact-Z фирмы PhotoCor Instruments (США), 2013 г. Применяется для определения дзета-потенциала белковых агрегатов.
• Приставка для изучения быстрой кинетики методом остановленного потока RX-2000 Rapid Kinetics Accessory фирмы Applied Photophysics (Великобритания) к спектрофлуориметру Cary Eclipse fluorescence spectrophotometer фирмы Agilent Technologies (США), 2012 г. Применяется для регистрации кинетики начальных стадий разворачивания белковых молекул при денатурирующих воздействиях.
• Компьютерные программы сравнения аминокислотных последовательностей разных баз данных по заданным критериям, а также фрагментации белков in silico.

Краткая история лаборатории
Лаборатория структурной биохимии белка была образована недавно (в ноябре 2013 года) путем объединения двух лабораторий – лаборатории молекулярной организации биологических структур (руководитель – Д.И. Левицкий) и лаборатории ферментных систем (руководитель – Б.И. Курганов).

Лаборатория молекулярной организации биологических структур имеет давнюю богатую историю, восходящую к образованию Института биохимии им. А.Н. Баха АН СССР. Она была создана в 1935 году и ее первым руководителем был Владимир Александрович Энгельгардт (в то время она называлась лабораторией биохимии животной клетки). Именно в этой лаборатории В.А. Энгельгардтом с сотрудниками была впервые обнаружена АТРазная активность миозина (статья была опубликована в “Nature” в 1939 году). Именно здесь в 1961–1963 г.г. ученик В.А. Энгельгардта Борис Федорович Поглазов впервые обнаружил миозин в немышечных клетках и тканях животных (в головном мозге, печени, щитовидной железе и поджелудочной железе), а также в водоросли Nitella flexilis; на основании этих данных им было впервые высказано предположение о присутствии миозиноподобных белков не только в мышцах, но и во всех эукариотических клетках, которое впоследствии полностью подтвердилось. Важно отметить, что структурно-функциональные исследования миозина, начатые в лаборатории В.А. Энгельгардтом и Б.Ф. Поглазовым, продолжаются в ней и в настоящее время.

В 1959 году, когда В.А. Энгельгардт с группой сотрудников перешел во вновь созданный им Институт радиационной и физико-химической биологии АН СССР (ныне – Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта РАН), лабораторию возглавила его жена – Милица Николаевна Любимова, а лаборатория получила название лаборатории биохимии движения. После смерти М.Н. Любимовой в 1977 году лабораторию возглавил ученик В.А. Энгельгардта – Борис Федорович Поглазов и она была переименована в лабораторию молекулярной организации биологических структур, а после смерти Б.Ф. Поглазова в 2001 году лабораторию возглавил его ученик – Д.И. Левицкий, который руководил ею вплоть до образования нынешней лаборатории структурной биохимии белка (он руководит ею в настоящее время) путем объединения в ноябре 2013 года с лабораторией ферментных систем.

Лаборатория ферментных систем, вошедшая в полном составе во вновь созданную лабораторию структурной биохимии белка, была образована Борисом Ивановичем Кургановым в 1990 г. За время существования лаборатории её сотрудниками опубликовано 182 работы в журналах, входящих в список Web of Science, и подготовлено 6 кандидатов наук. Сотрудники лаборатории принимали активное участие в российских и международных научных конференциях.

К сожалению, за период пандемии 2020-2022 гг. лаборатория понесла тяжелые утраты и потеряла двух выдающихся ученых. 11 декабря 2020 г. скончался главный научный сотрудник Александр Александрович Замятнин, а 1 октября 2021 г. – главный научный сотрудник лаборатории Борис Иванович Курганов. Направления исследований, проводимых группой Б.И. Курганова, в настоящее время осуществляются под руководством ведущего научного сотрудника лаборатории д.б.н. Н.А. Чеботаревой.

ОСНОВНЫЕ ДОСТИЖЕНИЯ

Разработан и успешно используется новый методический подход для регистрации и последующего детального исследования структурных перестроек, происходящих в мышечных белках (головки миозина, актин, тропомиозин) в процессе их функционирования. Этот подход основан на подробном изучении методом дифференциальной сканирующей калориметрии (ДСК) характера тепловой денатурации мышечных белков и его изменений при моделировании процессов, происходящих при сокращении мышц. К настоящему времени с использованием этого подхода установлено, что в процессе АТРазной реакции головки миозина подвергаются глобальным структурным перестройкам, сопровождаемым значительными изменениями в доменной структуре белка; обнаружены также значительные конформационные изменения головок миозина и тропомиозина, вызываемые взаимодействием этих белков с актиновыми филаментами.

Установлено, что низкомолекулярные белковые шапероны (малые белки теплового шока) эффективно предотвращают агрегацию F-актина и изолированных головок миозина (субфрагмент 1 миозина, S1), вызываемую тепловой денатурацией этих белков, но при этом не оказывают заметного влияния на сам процесс денатурации. Таким образом, удалось получить ответ на один из ключевых вопросов, связанных с молекулярным механизмом действия низкомолекулярных шаперонов, – а именно выяснить, что они влияют лишь на тепловую агрегацию белка, но не препятствуют тепловой денатурации белка, предшествующей агрегации.

Проводятся исследования роли двух неканонических консервативных остатков – Asp137 и Gly126 в центральной части молекулы тропомиозина (TМ), нарушающих структуру двойной α-спирали ТМ в этой области. Установлено, что замены этих остатков на канонические остатки Leu или Arg (мутации G126R и D137L, соответственно, а в особенности – двойная мутация G126R/D137L) оказывают сильное влияние на доменную структуру всей молекулы ТМ и стабилизируют не только ее центральную часть, но и другие ее части, включая N- и C-концевой домены. Помимо этого, установлено, что эти мутации оказывают сильное влияние и на функциональные свойства ТМ. Высказано предположение, что функциональные эффекты этих мутаций в центральной части ТМ могут быть обусловлены не только стабилизацией молекулы ТМ, но и их влиянием на взаимодействия между центральной частью ТМ и определенными участками головки миозина.

Одним из достижений лаборатории является разработка и экспериментальное обоснование новой теории агрегации белков, согласно которой начальной стадией процесса агрегации является образование стартовых агрегатов, включающих сотни молекул денатурированного белка. Дальнейшая агрегация включает слипание стартовых агрегатов и агрегатов более высокого порядка. Впервые предложено использовать тест-системы, основанные на агрегации белков, облученных УФ-светом, для количественной оценки эффективности действия защитных агентов при агрегации белков. Достоинством тест-систем подобного типа является возможность исследования влияния различных агентов только на одну стадию процесса, а именно на стадию агрегации белков.

Использование методов аналитического ультрацентрифугирования и гель-проникающей хроматографии позволило сотрудникам лаборатории впервые обнаружить комплексы диссоциированных форм альфа-кристаллина с белком-мишенью, которые относительно устойчивы к агрегации в условиях краудинга. Высказано предположение, что именно комплексы диссоциированных форм малых белков теплового шока с ненативными белками ответственны за антиагрегационную активность малых белков теплового шока в клетке.

Разработаны методы количественной оценки антиагрегационной активности белковых и химических шаперонов. Эти методы основываются на анализе зависимостей начальной скорости агрегации белка-мишени от концентрации шаперона с помощью предложенных сотрудниками лаборатории математических уравнений. В качестве величины антиагрегационной активности белковых шаперонов предложено использовать адсорбционную емкость шаперона по отношению к белку-мишени. В качестве величины антиагрегационной активности химических шаперонов предложено использовать сродство по отношению к белку-мишени, которое характеризуется концентрацией полунасыщения. Показано, что аминокислоты Arg и Lys, а также Arg-содержащие амфифильные пептиды индуцируют агрегацию различных противоположно заряженных модельных белков. Наряду с изменениями кинетических характеристик агрегатообразования, происходит значительная трансформация морфологических свойств агрегатов под действием данных эффекторов, что открывает возможность их использования для формирования белковых наноструктур с заданными свойствами.

Создана, постоянно совершенствуется и пополняется уникальная база данных EROP-Moscow (Endogenous Regulatory OligoPeptides) с Internet-доступом (http://erop.inbi.ras.ru/), содержащая сведения о природных олигопептидах (2–50 аминокислотных остатков). На основании данных этой базы проведена структурная классификация олигопептидов, получены данные об уникальном физико-химических особенностях олигопептидов в сравнении с белками. Развиты представления о белково-пептидной фрагментомике и введено понятие «фрагментом». Впервые сформулированы основные принципы экзогенной олигопептидной регуляции.

СОСТАВ ЛАБОРАТОРИИ

УНИКАЛЬНОЕ ОБОРУДОВАНИЕ

1. Kurganov B.I., Kornilaev B.A., Chebotareva N.A., Malikov V.P., Orlov V.N., Lyubarev A.E., Livanova N.B. Dissociative mechanism of thermal denaturation of rabbit skeletal muscle glycogen phosphorylase b. — Biochemistry, 2000, v. 39, № 43, p. 13144-13152
2. Sorochinskii V.V., Kurganov B.I. Steady-state kinetics of cyclic conversions of substrate in amperometric bienzyme sensors. — Biosensors and Bioelectronics, 1996, v. 11, №. 3, p. 225-238
3. Sorochinskii, V.V., Kurganov, B.I. Diffusion-kinetic theory of stationary behaviour of amperometric bienzyme electrodes. — Biosensors and Bioelectronics, 1996, v. 11, № 8, p. 709-718
4. Arispe N., Doh M., Simakova O., Kurganov B., De Maio A. Hsc70 and Hsp70 interact with phosphatidylserine on the surface of PC12 cells resulting in a decrease of viability. — FASEB Journal, 2004, v. 18, 1636-1645
5. Zamyatnin A.A., Borchikov A.S., Vladimirov M.G., Voronina O.L. The EROP-Moscow oligopeptide database. — Nucleic Acids Research, 2006, v. 34, Database Issue, D261-D266 (DOI: 10.1093/nar/gkj008)
6. Kremneva E., Boussouf S., Nikolaeva O., Maytum R., Geeves M.A., Levitsky D.I. Effects of two familial hypertrophic cardiomyopathy mutations in alpha-tropomyosin, Asp175Asn and Glu180Gly, on the thermal unfolding of actin-bound tropomyosin. — Biophysical Journal, 2004, v. 87, No. 6, p.3922-3933 (DOI: 10.1529/biophysj.104.048793)
7. Pivovarova A.V., Mikhailova V.V., Chernik I.S., Chebotareva N.A., Levitsky D.I., Gusev N.B. Effects of small heat shock proteins on the thermal denaturation and aggregation of F-actin. — Biochemical and Biophysical Research Communications, 2005, v. 331, p. 1548–1553 (DOI: 10.1016/j.bbrc.2005.04.077)
8. Kremneva E., Nikolaeva O., Maytum R., Arutyunyan A.M., Geeves M.A., Levitsky D.I. Thermal unfolding of smooth muscle and non-muscle tropomyosin alpha-homodimers with alternatively spliced exons. — FEBS Journal, 2006, v. 273, p. 588-600 (DOI: 10.1111/j.1742-4658.2005.05092.x)
9. Pivovarova A.V., Chebotareva N.A., Chernik I.S., Gusev N.B., Levitsky D.I. Small heat shock protein Hsp27 prevents heat-induced aggregation of F-actin by forming soluble complexes with denatured actin. — FEBS Journal, 2007, v. 274, p. 5937-5948 (DOI: 10.1111/j.1742-4658.2007.06117.x)
10. Levitsky D.I., Pivovarova A.V., Mikhailova V.V., Nikolaeva O.P. Thermal unfolding and aggregation of actin: Stabilization and destabilization of actin filaments, FEBS Journal, 2008, v. 275, № 17, p. 4280-4295 (DOI: 10.1111/j.1742-4658.2008.06569.x)
11. Pivovarova A.V., Khaitlina S.Yu., Levitsky D.I. Specific cleavage of the DNase-I binding loop dramatically decreases the thermal stability of actin. – FEBS Journal, 2010, v. 277, № 18, p. 3812-3822
12. Eronina T.B., Chebotareva N.A., Bazhina S.G., Kleymenov S.Y., Naletova I.N., Muronetz V.I., Kurganov B.I. Effect of GroEL on thermal aggregation of glycogen phosphorylase b from rabbit skeletal muscle. – Macromolecular Bioscience, 2010, v. 10, № 7, p. 768-774
13. Chebotareva N.A., Makeeva V.F., Bazhina S.G., Eronina T.B., Gusev N.B., Kurganov B.I. Interaction of Hsp27 with native phosphorylase kinase under crowding conditions. – Macromolecular Bioscience, 2010, v. 10, № 7, p. 783-789
14. Nevzorov I.A., Nikolaeva O.P., Kainov Y.A., Redwood C.S., Levitsky D.I. Conserved non-canonical residue Gly-126 confers instability to the middle part of the tropomyosin molecule. – Journal of Biological Chemistry, 2011, v. 286, № 18, p. 15766–15772
15. Невзоров И.А., Левицкий Д.И. Тропомиозин: двойная спираль из мира белков. – Успехи биологической химии, 2011, т. 51, с. 283–334
16. Eronina T., Borzova V., Maloletkina O., Kleymenov S., Asryants R., Markossian K., Kurganov B. A protein aggregation based test for screening of the agents affecting thermostability of proteins. – PLoS One, 2011, v. 6(7): e22154 (DOI: 10.1371/journal.pone.0022154)
17. Roman S.G., Chebotareva N.A., Eronina T.B., Kleymenov S.Yu., Makeeva V.F., Muranov K.O., Poliansky N.B., Kurganov B.I. Does crowded cell-like environment reduce the chaperone-like activity of alpha-crystallin? – Biochemistry, 2011, v. 50, № 49, p. 10607-10623
18. Sluchanko N.N., Artemova N.V., Sudnitsyna M.V., Safenkova I.V., Antson A.A., Levitsky D.I., Gusev N.B. Monomeric 14-3-3ζ has a chaperone-like activity and is stabilized by phosphorylated HspB6. – Biochemistry, 2012, v. 51, p. 6127-6138
19. Artemova N., Stein-Margolina V., Smirnova E., Gurvits B. Formation of supramolecular structures of a native-like protein in the presence of amphiphilic peptides: variations in aggregate morphology. – FEBS Letters, 2012, v. 586, № 2, p. 186-190
20. Pivovarova A.V, Chebotareva N.A., Kremneva E.V., Lappalainen P., Levitsky D.I. Effects of actin-binding proteins on the thermal stability of monomeric actin. – Biochemistry, 2013, v. 52, № 1, p. 152–160
21. Sluchanko N.N., Chebotareva N.A., Gusev N.B. Modulation of 14-3-3/phosphotarget interaction by physiological concentrations of phosphate and glycerophosphates. – PLoS One, 2013, v. 8(8): e72597 (DOI:  10.1371/journal.pone.0072597)
22. Borzova V.A., Markossian K.A., Kara D.A., Chebotareva N.A., Makeeva V.F., Poliansky N.B., Muranov K.O., Kurganov B.I. Quantification of anti-aggregation activity: a test-system based on dithiothreitol-induced aggregation of bovine serum albumin. – PloS One, 2013, v. 8(9): e74367 (DOI: 10.1371/journal.pone.0074367)
23. Smirnova E., Safenkova I., Stein-Margolina V., Shubin V., Gurvits B. L-Arginine induces protein aggregation and transformation of supramolecular structures of the aggregates. – Amino Acids, 2013, v. 45, p. 845–855
24. Matyushenko A.M., Artemova N.V., Shchepkin D.V., Kopylova G.V., Bershitsky S.Y., Tsaturyan A.K., Sluchanko N.N., Levitsky D.I. Structural and functional effects of two stabilizing substitutions, D137L and G126R, in the middle part of α-tropomyosin molecule. – FEBS Journal, 2014, v. 281, p. 2004-2016
25. Smirnova E., Safenkova I., Stein-Margolina V., Shubin V., Gurvits B. Can aggregation of insulin govern its fate in the intestine? Implications for oral delivery of the drug. – International Journal of Pharmaceutics. 2014, v. 471, № 1-2, p. 65-68
26. Sluchanko N.N., Roman S.G., Chebotareva N.A., Gusev N.B. Chaperone-like activity of monomeric human 14-3-3zeta on different protein substrates. – Archives of Biochemistry and Biophysics, 2014, v. 549, p. 32-39
27. Logvinova D.S., Markov D.I., Nikolaeva O.P., Sluchanko N.N., Ushakov D.S., Levitsky D.I. Does interaction between the motor and regulatory domains of the myosin head occur during ATPase cycle? Evidence from thermal unfolding studies on myosin subfragment 1. – PLoS ONE, 2015, v. 10(9): e0137517 (DOI: 10.1371/journal.pone.0137517)
28. Sluchanko N.N., Chebotareva N.A., Gusev N.B. Quaternary structure of human small heat shock protein HSPB6 (Hsp20) in crowded media modeled by trimethylamine N-oxide (TMAO): Effect of protein phosphorylation. – Biochimie, 2015, v. 108, p. 68-75
29. Smirnova E., Safenkova I., Stein-Margolina V., Shubin V., Polshakov V., Gurvits B. pH-responsive modulation of insulin aggregation and structural transformation of the aggregates. – Biochimie, 2015, v. 109, p. 49-59
30. Eronina T.B., Mikhaylova V.V., Chebotareva N.A., Makeeva V.F., Kurganov B.I. Checking for reversibility of aggregation of UV-irradiated glycogen phosphorylase b under crowding conditions. — International Journal of Biological Macromolecules, 2016, v. 86, p. 829–839
31. Borzova V.A., Markossian K.A., Chebotareva N.A., Kleymenov S.Yu., Poliansky N.B., Muranov K.O., Steyn-Margolina V.A., Shubin V.V., Markov D.I., Kurganov B.I. Kinetics of thermal denaturation and aggregation of bovine serum albumin. — PloS One, 2016, 11(4):e0153495
32. Eronina T.B., Mikhaylova V.V., Chebotareva N.A., Kurganov B.I. Kinetic regime of thermal aggregation of holo- and apoglycogen phosphorylases b. — International Journal of Biological Macromolecules, 2016, vol. 92, p. 1252-1257
33. Chebotareva N.A., Roman S.G., Kurganov B.I. Dissociative mechanism for irreversible thermal denaturation of oligomeric proteins. — Biophysical Reviews, 2016, v. 8, p. 397-407
34. Kara D.A., Borzova V.A., Markossian K.A., Kleymenov S.Y., Kurganov B.I. A change in the pathway of dithiothreitol-induced aggregation of bovine serum albumin in the presence of polyamines and arginine.- International Journal of Biological Macromolecules, 2017, v. 104, Pt A, p. 889-899
35. Borzova V.A., Markossian K.A., Kleymenov S.Y., Kurganov B.I. A change in the aggregation pathway of bovine serum albumin in the presence of arginine and its derivatives. — Scientific Reports, 2017, v. 21, p. 398
36. Mikhaylova V.V., Eronina T.B., Chebotareva N.A., Kleymenov S.Y., Shubin V.V., Kurganov B.I. A thermal after-effect of UV irradiation of muscle glycogen phosphorylase b. — PLoS One, 2017. v. 12, e0189125
37. Matyushenko A.M., Artemova N.V., Shchepkin D.V., Kopylova G.V., Nabiev S.R., Nikitina L.V., Levitsky D.I., Bershitsky S.Y. The interchain disulfide cross-linking of tropomyosin alters its regulatory properties and interaction with actin filament. — Biochemical and Biophysical Research Communications, 2017, v. 482, p. 305–309
38. Matyushenko A.M., Shchepkin D.V., Kopylova G.V., Popruga K.E., Artemova N.V., Pivovarova A.V., Bershitsky S.Y., Levitsky D.I. Structural and functional effects of cardiomyopathy-causing mutations in troponin T-binding region of cardiac tropomyosin. — Biochemistry, 2017, v. 56, p. 250–259
39. Scellini B., Piroddi N., Matyushenko A.M., Levitsky D.I., Poggesi C., Lehrer S.S., Tesi C. Relaxation properties of myofibrils are compromised by amino acids that stabilize α-tropomyosin. — Biophysical Journal, 2017, v. 112, p. 376–387
40. Eronina T.B., Mikhaylova V.V., Chebotareva N.A., Borzova V.A., Yudin I.K., Kurganov B.I. Mechanism of aggregation of UV-irradiated glycogen phosphorylase b at a low temperature in the presence of crowders and trimethylamine N-oxide. — Biophysical Chemistry, 2018, v. 232, p. 12-21
41. Kurganov B.I. Kinetic regime of aggregation of UV-irradiated glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from rabbit skeletal muscle. — Biochem. Biophys. Res. Commun., 2018, v. 495, p. 1182-1186
42. Eronina T.B., Mikhaylova V.V., Chebotareva N.A., Shubin V.V., Kurganov B.I. Effect of ionic strength and arginine on aggregation of UV-irradiated muscle glycogen phosphorylase b. — International Journal of Biological Macromolecules, 2018, v. 118(Pt A), p. 1193-1202
43. Logvinova D.S., Matyushenko A.M., Nikolaeva O.P., Levitsky D.I. Transient interaction between the N-terminal extension of the essential light chain-1 and motor domain of the myosin head during the ATPase cycle. Biochemical and Biophysical Research Communications, 2018, v. 495, № 1, p. 163-167
44. Logvinova D.S., Levitsky D.I. Essential light chains of myosin and their role in functioning of the myosin motor. — Biochemistry (Moscow), 2018, v. 83, p. 944–960
45. Matyushenko A.M., Shchepkin D.V., Kopylova G.V., Bershitsky S.Y., Koubassova N.A., Tsaturyan A.K., Levitsky D.I. Functional role of the core gap in the middle part of tropomyosin. — FEBS Journal, 2018, v. 285, № 5, p. 871–886
46. Matyushenko A.M., Kleymenov S.Y., Susorov D.S., Levitsky D.I. Thermal unfolding of homodimers and heterodimers of different skeletal muscle isoforms of tropomyosin. — Biophysical Chemistry, 2018, v. 243, p. 1–7
47. Zamyatnin A.A. Structural–functional diversity of the natural oligopeptides. — Progress in Biophysics & Molecular Biology, 2018, v. 133, p. 1-8
48. Chebotareva N.A., Eronina T.B., Roman S.G., Mikhaylova V.V., Sluchanko N.N., Gusev N.B., Kurganov B.I. Oligomeric state of αB-crystallin under crowded conditions. — Biochem. Biophys. Res. Commun., 2019, v. 508, p. 1101-1105
49. Matyushenko A.M., Koubassova N.A., Shchepkin D.V., Kopylova G.V., Nabiev S.R., Nikitina L.V., Bershitsky S.Y., Levitsky D.I., Tsaturyan A.K. The effects of cardiomyopathy-associated mutations in the head-to-tail overlap junction of α-tropomyosin on its properties and interaction with actin. — International Journal of Biological Macromolecules, 2019, v. 125, p. 1266-1274
50. Matyushenko A.M., Shchepkin D.V., Susorov D.S., Nefedova V.V., Kopylova G.V., Berg V.Y., Kleymenov S.Y., Levitsky D.I. Structural and functional properties of αβ-heterodimers of tropomyosin with myopathic mutations Q147P and K49del in the β-chain. — Biochem. Biophys. Res. Commun., 2019, v. 508(3), p. 934-939.
51. Nefedova V.V., Marchenko M.A., Kleymenov S.Y., Datskevich P.N., Levitsky D.I., Matyushenko A.M. «Thermal unfolding of various human non-muscle isoforms of tropomyosin». Biochem. Biophys. Res. Commun., 2019, v. 514(3), p. 613-617.
52. Bershitsky S.Y., Logvinova D.S., Shchepkin D.V., Kopylova G.V., Matyushenko A.M. «Myopathic mutations in the β-chain of tropomyosin differently affect the structural and functional properties of ββ- and αβ-dimers.»  FASEB Journal, 2019, v. 33(2), p. 1963-1971
53. Chebotareva N.A., Roman S.G., Borzova V.A., Eronina T.B, Mikhaylova V.V., Kurganov B.I. Chaperone-like activity of HSPB5: the effects of quaternary structure dynamics and crowding – International journal of molecular sciences, 2020, v. 21, p. 4940; doi:10.3390/ijms21144940
54. Eronina T.B., Mikhaylova V.V., Chebotareva N.A., Shubin V.V., Kleymenov S.Yu., Kurganov B.I. Effect of arginine on stability and aggregation of muscle glycogen phosphorylase b. – International Journal of Biological Macromolecules, 2020, v. 165(Pt A), p. 365-374. DOI: 10.1016/j.ijbiomac.2020.09.101
55. Mikhaylova V.V., Eronina T.B., Chebotareva N.A., Shubin V.V., Kalacheva D.I., Kurganov B.I. Effect of arginine on chaperone-like activity of HspB6 and monomeric 14-3-3ζ. – International Journal of Molecular Sciences, 2020, v. 21(6), p. 2039
56. Matyushenko A.M., Shchepkin D.V., Kopylova G.V., Bershitsky S.Y., Levitsky D.I. Unique functional properties of slow skeletal muscle tropomyosin. – Biochimie, 2020, v.174, p. 1–8
57. Matyushenko A.M., Nefedova V.V., Shchepkin D.V., Kopylova G.V., Berg V.Y., Pivovarova A.V., Kleymenov S.Y., Bershitsky S.Y., Levitsky D.I. Mechanisms of disturbance of the contractile function of slow skeletal muscles induced by myopathic mutations in the tropomyosin TPM3 gene. –The FASEB J., 2020, v. 34, p. 13507–13520
58. Nefedova V.V., Koubassova N.A., Borzova V.A., Kleymenov S.Y., Tsaturyan A.K., Matyushenko A.M., Levitsky D.I. Tropomyosin pseudo-phosphorylation can rescue the effects of cardiomyopathy-associated mutations. – Int. J. Biol. Macromol., 2021, v. 166, p. 424–434
59. Marchenko M.A., Nefedova V.V., Yampolskaya D.S., Borzova a V.A., Kleymenov S.Y., Nabiev S.R., Nikitina L.V., Matyushenko A.M., Levitsky D.I. Comparative structural and functional studies of low molecular weight tropomyosin isoforms, the TPM3 gene products. – Arch. Biochem. Biophys., 2021, v. 710, 108999
60. Gonchar A.D., Kopylova G.V., Kochurova A.M., Berg V.Y., Shchepkin D.V., Koubasova N.A., Tsaturyan A.K., Kleymenov S.Y., Matyushenko A.M., Levitsky D.I.  Effects of myopathy-causing mutations R91P and R245G in the TPM3 gene on structural and functional properties of slow skeletal muscle tropomyosin. – Biochem. Biophys. Res. Communs., 2021, v. 534, p. 8–13
61. Hafizi M., Chebotareva N.A., Ghahramani M., Moosavi-Movahedi F., Khaleghinejad S.H., Kurganov B.I.  Structural and functional studies of D109A human aB-crystallin contributing to the development of cataract and cardiomyopathy diseases. – PLoS One, 2021, v. 16. № 11, e0260306