Ученые из ФИЦ Биотехнологии РАН определили структуру белка-фотосенсора OCPX у самых примитивных цианобактерий рода Gloeobacter. Этот белок защищает их клетки от повреждений при чрезмерном освещении. Оказалось, что, в отличие от своих аналогов из эволюционно более молодых цианобактерий, OCPX способен быстро переходить из фотоактивированного состояния в неактивное даже при сравнительно низких температурах. Полученные данные позволят лучше понять механизмы адаптации к различным условиям среды цианобактерий — микроорганизмов, играющих важную роль в водных экосистемах, а также широко использующихся в промышленности. Исследование проводилось при поддержке национального проекта «Наука и университеты», а его результаты опубликованы в International Journal of Biological Macromolecules.
Цианобактерии — это крупная группа бактерий, способных к фотосинтезу. Именно благодаря им 2,5 миллиарда лет назад атмосфера Земли насытилась кислородом. Так, эти микроорганизмы, подобно растениям, способны преобразовывать энергию солнечного света в энергию химических связей. Для фотосинтеза им необходимы специальные молекулярные комплексы, активирующиеся светом и передающие возбуждение на хлорофилл. Такие комплексы состоят из белков, связывающих пигменты, например, каротиноиды. При этом набор каротиноид-связывающих белков у разных цианобактерий отличается. Бактерии рода Gloeobacter, отделившиеся от остальных цианобактерий около 2 миллиардов лет назад, обладают оранжевым каротиноидным белом, обозначаемым OCPX из-за его значительных отличий в последовательности по сравнению с уже исследованными вариантами OCP, а также независимо существующими вариантами его N-концевого и C-концевого доменов.
Ученые из ФИЦ Биотехнологии РАН и Московского государственного университета имени М.В. Ломоносова впервые установили кристаллическую структуру белка OCPX бактерии Gloeobacter. Оказалось, что OCPX, подобно другим вариантам OCP, – это двухдоменный белок, содержащий во внутренней полости единственную молекулу каротиноида.
Однако, в строении древнего OCPX ученые выделили ряд уникальных особенностей, которые вызваны функциональными адаптациями к более ускоренному фотоциклу – способности переходить в активированное светом состояние, и обратно – в исходную форму. Обнаруженные структурные отличия белка OCPX также показывают возможности по совершенствованию фотосенсора OCP по увеличению его стабильности и надежности работы, что может найти свое применение в области оптогенетики и биотехнологии.
Авторы также проанализировали различия в аминокислотных последовательностях OCPX из разных цианобактерий, в результате чего предложили разделить все варианты этих белков на три подгруппы на основании выявленных отличий в структурных элементах OCP. «Это позволит ученым в дальнейшем целенаправленно сравнивать ключевые сегменты разных белков OCP и предсказывать их функциональные свойства» — рассказывает первый автор работы, Юрий Слонимский, младший научный сотрудник группы белок-белковых взаимодействий ФИЦ Биотехнологии РАН.